Mutasi di metilmalonil-CoA
| Mutasi umana di L-metilmalonil-CoA | ||
|---|---|---|
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| Modello di cintura secondo PDB 3BIC | ||
| Proprietà delle proteine umane | ||
| Struttura primaria massa / lunghezza | 718 amminoacidi | |
| Secondario alla struttura quaternaria | Omodimero | |
| Cofattore | Adenosilcobalamina (vitamina B12) | |
| Identificatore | ||
| Nomi di geni | MCM ; CORAGGIO; MUTA | |
| ID esterni | ||
| Classificazione degli enzimi | ||
| CE, categoria | 5.4.99.2 , mutasi | |
| Tipo di risposta | Isomerizzazione | |
| Substrato | L-metilmalonil-CoA | |
| Prodotti | Succinil-CoA | |
| Orthologue | ||
| uomo | Topo domestico | |
| Entrez | 4594 | 17850 |
| Ensemble | ENSG00000146085 | ENSMUSG00000023921 |
| UniProt | P22033 | P16332 |
| Refseq (mRNA) | NM_000255 | NM_008650 |
| Refseq (proteina) | NP_000246 | NP_032676 |
| Locus genico | Chr 6: 49,43 - 49,46 Mb | Chr 17: 40,93 - 40,96 Mb |
| Ricerca PubMed | 4594 |
17850
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La metilmalonil-CoA mutasi (MCM) è un enzima necessario nel metabolismo di tutti gli esseri viventi per abbattere diversi aminoacidi , acidi grassi e colesterolo . MCM catalizza la fase di reazione da L -metilmalonil-CoA a succinil-CoA , un riarrangiamento ; pertanto MCM appartiene alle isomerasi . In alcuni batteri , fa parte della struttura del propionato dagli intermedi del ciclo dell'acido citrico . Negli eucarioti , l'MCM è localizzato nei mitocondri . La carenza di MCM porta all'acidemia metilmalonica ereditaria e spesso fatale negli esseri umani .
Reazione catalizzata
L-metilmalonil-CoA viene riorganizzato in succinil-CoA . Nei batteri, la reazione avviene nella direzione opposta.
Il coenzima della reazione è la vitamina B 12 ( cobalamina ).
Prove individuali
link internet
Wikibooks: Biochemistry and Pathobiochemistry: Degradation of Propionyl-CoA - Learning and Teaching Materials